Moléculas do Complexo Principal de Histocompatibilidade de Classe II

São compostas de duas cadeias polipeptídicas associadas não-covalentemente: uma cadeia a de 32 a 34 kD e uma cadeia b de 29 a 32 kD. Ambas as cadeias das moléculas de classe II são codificadas por genes MHC polimórficos.

Nas moléculas da classe II a glicosilação do tipo N-linked Confira o Artigo: Glycosylation and the Immune System. ocorre nas duas cadeias polipeptídicas tendo aminoterminais extracelulares e carboxiterminais intracelulares, e mais de dois terços de cada cadeia estão localizados no espaço extracelular.

Os segmentos aminoterminais a 1 e b 1 das cadeias de classe II interagem para formar a fenda de ligação peptídica, que é estruturalmente semelhante à fenda das moléculas de classe I.

Interação TCR-MHC

Quatro filamentos da base da fenda e uma das hélices são formados por a 1, e os outros quatro filamentos da base e a segunda hélice são formados por b 1. Os resíduos polimórficos estão localizados em a 1 e b 1, sobre e em volta da fenda de ligação do peptídeo, como acontece nas moléculas de classe I. SABER MAIS? Estrutura detalhada da molécula do MHC de classe II

O diagrama esquemático ilustra as diferentes regiões da molécula do MHC. As moléculas de classe II são compostas de uma cadeia alfa polimórfica ligada não covalentemente a uma cadeia beta polimórficaO diagrama esquemático ilustra as diferentes regiões da molécula do MHC. As moléculas de classe II são compostas de uma cadeia alfa polimórfica ligada não covalentemente a uma cadeia beta polimórfica


Veja animação do MHC II




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