O filamento fino é composto por três proteínas, a actina, a troponina e a tropomiosina. A actina é a molécula central, que polimeralizada forma uma dupla hélice e contém os sítios de ligação com a miosina. A tropomiosina é uma molécula presa à actina de forma espiralada sobre a dupla hélice. A tropomiosina impede a ligação actina/miosina bloqueando o sítio de ligação. A troponina fica presa à molécula de tropomiosina, e possui três subunidades: uma com afinidade à actina, outra a tropomiosina e uma última ao Ca2+ , a troponina regula o bloqueio do sítio de ligação feito pela tropomiosina.


Os filamentos de actina e miosina têm uma grande afinidade e ligam-se facilmente sem a presença do complexo troponina/tropomiosina. Nota-se que esse complexo impede a ligação na ausência de Ca2+. O mecanismo de liberação do sítio de ligação actina/miosina começa com a chegada do potencial de ação à membrana do músculo, promovendo a entrada maciça de íons Ca2+ . Estes íons ligam-se à troponina C, causando uma mudança conformacional da mesma que se reflete na molécula de tropomiosina, que libera então os sítios da actina que estavam bloqueados. A interação actina/miosina se dá imediatamente desde que haja ATP e magnésio (ambos presentes em condições normais).