Em bactérias, o aspartato é o precursor da lisina, metionina e treonina.
A biossíntese desses aminoácidos começa com a fosforilação do aspartato
catalizada pela aspartocinase. Cada uma das vias é independentemente
controlada via três isoenzimas da aspartocinase que respondem diferentemente
aos três aminoácidos. A via para a formação da treonina é controlada em
de duas formas: a presença de treonina resulta na repressão da síntese
da aspartocinase I, ou seja, a treonina funciona como um correpressor, e
este aminoácido também controla sua via de síntese através de inibição
por feedback, o produto inibe a síntese. A aspartocinase II não tem inibição
por feedback mas a metionina inibe a síntese desta enzima e a acilação da
homosserina, que dirige a via para a síntese de metionina. A aspartocinase III
tem a lisina como correpressora e também como inibidora por feedback.
A lisina inibe a formação do dihidropicolinato, que dirige a via para a
formação de lisina.
Síntese da treonina e da lisina: A síntese da treonina começa com uma redução usando NADPH+H,
produzindo homoserina. Esta é fosforilada e se converte em treonina. A síntese da lisina envolve a adição
do piruvato ao aspartato semialdeído, o uso de um intermediário de CoA e a adição de um grupo amino
do glutamato.
Síntese da metionina: Este aminoácido é sintetizado a partir do oxaloacetato. A Succinyl-CoA participa
e a cisteína doa um grupo sulfúrico para a molécula. O oxaloacetato é primeiro convertido em homoserina.
Esta então, após a ligação ao grupo sulfúrico é metilada, formando a metionina.
