Folding and Stabilizations of proteins depend of
many interactions
Protein folding and its biologycal conformation are subjects of many factors.
Supõe-se que, conforme a proteína se dobra, as primeiras interações iniciam subseqüentes interações
ao auxiliar no alinhamento de grupos. Esse processo é conhecido como cooperatividade
de enovelamento , o fenômeno pelo qual a conformação de parte de uma estrutura
leva à formação das partes restantes de outra. A fraqueza de cada interação não-covalente dá às proteínas
a elasticidade e a flexibilidade necessárias para sofrerem pequenas alterações de conformação indispensáveis
para o funcionamento da proteína
Vários tipos de interações entre os aminoácidos determinam a conformação
da proteína. Forças covalentes e não covalentes estão envolvidas. A maior força básica para a aquisição de conformação em todas
proteínas é a formação de ligações não covalentes . Quatro tipos de ligações não covalentes ocorrem nas proteínas:
ligações iônicas, ligações hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações de van der Waals.
A formação de ligações não covalentes é fortemente influenciada pelo ambiente aquoso.
O efeito hidrófobo é a principal força diretora no Enovelamento protéico
As cadeias laterais apolares (hidrófobas) são mais estáveis quando
estão agregadas do que quando estão solvatadas em água. Como moléculas de água interagem mais fortemente umas com as outras do que
com grupamentos apolares, as cadeias laterais apolares são encaminhadas para o interior da proteína, e
as cadeias laterais mais polares permanecem em contato com água na superfície da proteína. Assim,
a natureza hidrófoba do interior não só dá conta da associação de radicais hidrófobos, mas também
da estabilização de hélices e folhas.
Enovelamento